PROJEKT A1

Aufbau freitragender Lipiddoppelschichten mit Diffusionsunterdrückung für die konfokale Einzelmolekül-FLIM-FRET Analyse von schaltbaren Membranrezeptoren und Transportern

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Der G-Protein gekoppelte Membranrezeptor Neurotensin-1 (NTSR-1) wird in Bakterien exprimiert, aufgereinigt und mit zwei Fluoreszenzfarbstoffen für Einzelmolekül-Förster-Resonanz-Energietransfer (smFRET) Messungen markiert. Rekonstitutierte NTSR-1 oder HCN2-Ionenkanäle werden mit einer planaren Lipidmembrane (BLM) fusioniert. Dynamische Konformationsänderungen werden in Mikrofluidik-Strukturen mit einstellbaren Potentialen konfokal-zeitaufgelöst oder mittels Weitfeld-smFRET-Mikroskopie untersucht. Diffusion von Membranproteinen in der BLM wird durch ein Annexin-V Netzwerk unterdrückt.

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Towards monitoring conformational changes of the GPCR neurotensin receptor 1 by single-molecule FRET 2018 Heitkamp, T., Grisshammer, R., and Börsch, M. Proceedings of the Society for Optics and Photonics Technology More
Analyzing conformational dynamics of single P-glycoprotein transporters by Förster resonance energy transfer using hidden Markov models 2014 Zarrabi, N., Ernst, S., Verhalen, B., Wilkens, S., and Börsch, M. Methods More
Real time observation of single membrane protein insertion events by the Escherichia coli insertase YidC 2013 Winterhalter, S., Ernst, S., Börsch, M., Gerken, U., and Kuhn, A. PLos ONE More
Twisting and subunit rotation in single FoF1-ATP synthase 2013 Sielaff, H., and Börsch, M. Phil Trans Royal Soc B More
Elastic deformations of the rotary double motor of single FoF1-ATP synthases detected in real time by Förster resonance energy transfer 2012 Ernst, S., Düser, M. G., Zarrabi, N., Dunn, S. D., and Börsch, M. Biochim Biophys Act - Bioenergetics More
Three-color Förster resonance energy transfer within single FoF1-ATP synthases: monitoring elastic deformations of the rotary double motor in real time 2012 Ernst, S., Düser, M. G., Zarrabi, N., and Börsch, M. J Biomed Opt More
Dynamic Ligand Induced Conformational Rearrangements in P-glycoprotein as probed by Fluorescence Resonance Energy Transfer Spectroscopy 2012 Verhalen, B., Ernst, S., Börsch, M., and Wilkens, S. J Biol Chem More
36° step size of proton-driven c-ring rotation in FoF1-ATP synthase 2009 Düser, M. G., Zarrabi, N., Cipriano, D. J., Ernst, S., Glick, G. D., Dunn, S. D., and Börsch, M. EMBO J More
Movements of the ε-subunit during catalysis and activation in single membrane-bound H+-ATP synthase 2005 Zimmermann, B., Diez, M., Zarrabi, N., Gräber, P., and Börsch, M. EMBO J More
Proton-powered subunit rotation in single FoF1-ATP synthase 2004 Diez, M., Zimmermann, B., Börsch, M., König, M., Schweinberger, E., Steigmiller, S., Reuter, R. Felekyan, S., Kudryavtsev, V., Seidel, C.A.M., and Gräber, P. Nat Struct Mol Biol More
Stepwise rotation of the γ-subunit of EFoF1 ATP synthase observed by intramolecular single-molecule fluorescence resonance energy transfer 2002 Börsch, M., Diez, M., Zimmermann, B., Reuter, R., and Gräber, P. FEBS lett More